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蛋白协同作用导致神经退行性病变

作者：xls_jk200
发表于: 05/11 09:02
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(齐康网)美国宾夕法尼亚大学医学院的研究人员近期研究发现，可导致阿尔茨海默病与帕金森病的淀粉样斑块是由缠结交错的蛋白沉积形成的，而这些蛋白沉积斑决又是由不同的蛋白亚型组成的。在实验室中，导致阿尔茨海默病的tau蛋白与帕金森病的α―synucle―in蛋白之间可相互促进以形成淀粉样斑块。在近期出版的《科学》杂志上发表的该项研究为弄清两种神经退行性疾病的发病机制提供了新的线索，并提示开发针对其中任何一种疾病的治疗方法有可能对两种疾病都有效。据美国宾夕法尼亚大学病理学系与实验医学系的教授、宾夕法尼亚大学神经退行性疾病研究中心(CNDR)主任ViRGINIA M．―Y．Lee博士介绍，研究人员目前正在努力对导致阿尔茨海默病和帕金森病的不同淀粉样斑块之间相互重叠的基本病理状况进行了解。这种基本的关联性或许可以解释其中一种疾病的患者可能表现出另一种疾病指征的原因。 Lee博士强调指出，研究结果证实，形成帕金森病Iewy小体的α―synuclein蛋白有可能诱导阿尔茨海默病的tau蛋白形成某种纤维聚集体；且tau蛋白与α―synuclein蛋白间的相互作用能显著诱导两种蛋白纤维簇的形成。宾夕法尼亚大学神经退行性疾病研究中心的研究人员、本篇论文的第一作者Benoit Gaisson博士认为，新发现的两种蛋白之间的相互作用证实能够直接地或间接地抑制某种淀粉样斑块形成的治疗性药物或许可对导致另一种疾病的淀粉样损害的治疗有效；也就是说，可有效抑制Lewy小体形成以预防帕金森病发生的药物亦有可能阻止阿尔茨海默病tau蛋白缠结的形成。研究证实，阿尔茨海默病tau蛋白与帕金森病。α―syvnuclein蛋白在大脑中的天然含量较为丰富，但功能却截然不同。tau蛋白在神经元结构中发挥粘合作用，而α―synuclein蛋白则被认为与神经元间突触传递的调节有关。 α―synuclein蛋白是已知两种蛋白中较小的一种，它能直接结合到同源的蛋白团块上；而较大的tau蛋白则需要辅助因子协助其克服折叠极限。虽然宾夕法尼亚大学的研究人员最初已证实α―synuclein蛋白在试管中可协助tau蛋白形成纤维，但仍不清楚在人体内是否也会发生这种情况。研究人员通过小鼠模型证实α―synuclein蛋白的聚合足以诱导大脑细胞中的tau蛋白团块的形成；此外，研究结果还证实同一现象在类似的已知α―synuclein遗传基因变异的小鼠模型中亦可出现。 Gaisson博士强调指出，tau蛋白与α―synuclein蛋白可协同作用以相互增进彼此的神经纤维簇的形成，从而促进其导致疾病的淀粉样斑块的形成（来源：家庭医生医疗保健网）